Déjà une enzyme c'est une protéine un peu particulière capable de catalyser des réactions chimiques, la plus grande part des réactions biochimiques de notre corps étant catalysées par des enzymes. Une branche de la biologie est l'enzymologie, dédiée à l'étude des enzymes, elle a donc un lien étroit avec la cinétique des réactions biochimiques. Une enzyme contient un ou des sites appelés sites actifs, capables de se lier à leurs substrats avec spécificité et de manière réversible, de les transformer après une série de réactions de type interactions substrat-acides aminés de l'enzyme et de libérer le produit final. Une enzyme contient 2 parties dans son site actif, le lieu de reconnaissance où le substrat sera fixé et le lieu où la réaction proprement dite se déroulera. Une enzyme peut donc fixer de façon spécifique un ou plusieurs substrats comme une serrure est spécifique d'une clé (c'est un peu le même principe avec la reconnaissance des antigènes de façon spécifique par les globules blancs).
Pour résumer le schéma général est :
E + S -> ES (complexe enzyme-substrat) -> EP -> E + P (libération du produit)
Maintenant ce qui nous intéresse, c'est l'allostérie et la coopérativité.
Pour le dire dès le début, la coopérativité c'est de l'allostérie, ou du moins un type d'allostérie.
L'allostérie c'est un des moyens possibles pour réguler l'activité des enzymes, d'autres moyens existent. Pour n'en citer qu'un, les enzymes étant avant tout des protéines elles sont donc codées par des gènes. Des régulations transcriptionnelles voire post-transcriptionnelles existent. Dans le premier cas certains gènes ne sont pas transcrits, dans le deuxième cas l'ARN messager est obtenu mais n'aboutira pas à la production de l'enzyme, on peut imaginer une hybridation de celui-ci par des micro-ARN (extinction de gènes).
Ce mode de régulation qui se fait au niveau de l'ADN empêche complètement la production d'enzymes, et donc tu te doutes bien qu'il n'a lieu que rarement, sinon on serait déjà tous morts.
Il sert donc à réguler la quantité d'enzymes produites.
Il existe un autre mode de régulation qui concerne cette fois-ci l'activité des enzymes (répression/inhibition de leurs activités ou bien au contraire induction/activation de leurs activités) et ce mode de régulation atteint donc des enzymes qui existent déjà (contrairement à la régulation via l'ADN/ARNm).
Ce mode s'appelle l'allostérie.
De façon très générale l'allostérie est un mode de régulation propre aux enzymes allostériques (différentes des enzymes ordinaires). Il est rendu possible par la fixation d'un ligand (qui peut être le substrat lui-même) appelé effecteur sur un site donné de l'enzyme qui sera appelé le site régulateur (différent du site actif qui lui interagit avec le substrat). Cela se fait de telle façon que sa fixation provoque un changement conformationnel de tous les autres sites (distants) de l'enzyme. Le changement de conformation est un réarrangement spatial des atomes et donc des acides aminés des sites concernés. Un tel changement de conformation correspond à une modification de la structure tertiaire de l'enzyme (= tridimensionnelle) et donc un changement de sa fonction à cause d'une modification de son repliement (le repliement d'une protéine peut être lié à sa fonction).
Comme tu l'auras sans doute compris, l'allostérie nécessite que l'enzyme porte au minimum 2 sites actifs.
Autre chose concernant l'allostérie : une enzyme allostérique peut posséder 2 conformations selon que son effecteur soit inductible ou répressif. La conformation T correspond à un état répressif (coopérativité négative) et le R à un état induit et de plus forte affinité pour les autres ligands des sites actifs distants (coopérativité positive).
Prenons l'exemple de l'hémoglobine, qui n'est pas une enzyme, cependant la logique reste la même.
Dans sa structure quaternaire normale, l'hémoglobine est une protéine tétramère (elle comporte 4 monomères) dont chacun peut fixer une molécule de dioxygène (un peu l'équivalent d'un site actif d'une enzyme qui fixe un substrat donné). Un globule rouge donné peut donc fixer 4 molécules de dioxygène. Or on sait que le principal rôle de cette protéine est de transporter le dioxygène dans le sang pour oxygéner les cellules. C'est une protéine allostérique puisque la fixation d'une molécule de dioxygène sur un monomère influe sur l'activité de l'enzyme. En réalité l'affinité des trois autres monomères pour le dioxygène est modifiée = régulation de l'enzyme.
La notion d'allostérie (et de coopérativité surtout) permet d'expliquer pas mal de choses, comme l'effet Bohr ou Haldane. Du sang oxygéné aura moins d'affinité pour le dioxyde de carbone, et vice-versa. C'est aussi une composante nécessaire pour pas mal de métabolismes, et pour rester dans l'exemple de l'hémoglobine, lorsqu'un globule rouge est saturé en oxygène (donc l'hémoglobine a lié 4 molécules d'oxygène) divers processus vont diminuer l'affinité de l'hémoglobine pour le dioxygène, permettant ainsi plus facilement le relargage des molécules de dioxygène vers les cellules, qui ont besoin de respirer en permanence pour faire leur cycle de Krebs ou autre chose.
La coopérativité maintenant c'est juste un type particulier d'allostérie (et donc de régulation de l'activité enzymatique ou protéique). Et en fait je viens de parler de coopérativité dans les paragraphes précédents, sans vraiment qu'on s'en rende compte.
En fait la coopérativité comme le nom l'indique ne concerne que les cas où la fixation d'un effecteur modifie l'affinité de la fixation d'un deuxième substrat sur un 2ème site actif de l'enzyme (et ainsi de suite en cas de plus de 2 sites). Mais si la fixation du premier effecteur induit une conformation R de l'enzyme et donc un état d'affinité amélioré pour le 2ème substrat alors on dit dans ce cas que l'allostérie est positive (coopérativité positive). L'hésitation vient du fait que le terme coopérativité regroupe 2 cas : la coopérativité positive ou négative (aussi appelée anti-coopérativité).
Dans le cas d'une allostérie négative la coopérativité est négative (anti-coopérativité). La fixation d'un premier effecteur sur le premier site régulateur de l'enzyme diminue l'affinité des sites actifs suivants vis-à-vis des substrats pour l'enzyme. Dans certains cas la fixation du premier élimine complètement toute possibilité de fixation des ligands suivants.
Un dernier détail pour la coopérativité : on distingue la coopérativité (qu'elle soit positive ou négative) homotrope et hétérotrope. Dans le premier cas (préfixe -homo) cela représente un cas de coopérativité où la fixation d'un premier ligand modifie l'affinité pour l'enzyme vis-à-vis d'autres ligands de même nature (la même molécule quoi, par exemple la fixation d'une molécule de dioxygène pour l'hémoglobine améliore la fixation d'une deuxième molécule de dioxygène pour le deuxième monomère de l'Hb). L'effecteur étant dans ce cas-là le ligand lui-même (par exemple l'oxygène agit comme effecteur coopératif homotrope positif et c'est donc à la fois l'effecteur et le ligand d'intérêt). Hétérotrope c'est le contraire, l'effecteur est différent du ligand qu'on étudie (ligand d'intérêt) et c'est lui qui change l'affinité des autres monomères (dans le cas de l'Hb toujours) pour le dioxygène. Pour le cas de l'Hb un effecteur coopératif hétérotrope possible est le dioxyde de carbone (vu plus haut avec l'effet Haldane). Ces effecteurs ne sont pas obligatoirement des molécules, la température peut jouer le rôle d'effecteur coopératif hétérotrope (dans le cas de l'Hb aussi). Je ne sais pas si je m'explique bien.
En résumé tout se joue sur le vocabulaire et tout est une question de régulation :
Allostérie = mode de régulation de l'activité d'une enzyme/protéine sans précision d'inhibition ou d'activation. On dit juste que la fixation d'un ligand induit une modification conformationnelle des autres sites actifs de l'enzyme.
Coopérativité = terme désignant un mode d'allostérie et il s'agit soit une coopérativité positive (allostérie positive) ou négative (allostérie négative). On peut avoir une coopérativité homotrope ou hétérotrope.
Mais souvent quand on parle de coopérativité je pense qu'on veut juste désigner la coopérativité positive.
Merci beaucoup Craw pour ta réponse qui est simple a comprendre et qui balaye l'ensemble de l'allostérie, ça m'a permis de mieux comprendre l'allostérie et cooperativité.
De rien par contre je viens de voir un truc faux dans ma réponse (mieux vaut tard que jamais).
"Un globule rouge donné peut donc fixer 4 molécules de dioxygène. "
C'est bien entendu faux. Chaque molécule d'hémoglobine peut fixer 4 molécules de dioxygène mais un globule rouge ne contenant pas qu'une seule molécule d'hémoglobine mais environ 250 millions alors chaque globule rouge peut fixer environ 1 milliard de molécules de dioxygène.
bonjour, SVP c quoi la différence entre le controle par allostérie et par compétition et comment se fait exactement la régulation covalente du complexe pyruvate deshydrogénase qui se trouve dans la matrice mitochondriale?
Je me permets de répondre car la question est intéressante
en fait l'allostérie c'est que tu forces le changement de conformation de ta protéine (par la fixation d'un autre composé, généralement un métabolite) alors que par compétition tu n'as pas ce changement de conformation. Mais ce n'est pas de liaison covalente donc, donc j'avoue que je comprends pas la deuxième question xD
Étudiant en double licence biologie et chimie :) Futur biochimiste
Mes félicitations ! Vous êtes notre 10 000ème déterreur de topic ce moi-ci ! Pour vous récompenser, je ferme ce topic et vous fait part den os plus sincères félicitations de la part de tout le forum Openclassrooms !
Jeu du carré rouge modifié, quel niveau atteindrez-vous ? http://squared.go.yj.fr
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